Поделиться
Сам по себе белок hNEIL2 открыли еще в 2002 году, однако до недавнего времени была лишь частично получена и исследована его структура у домашнего опоссума. А вот человеческий вариант белка оставался неизученным. Прежде всего ученым необходимо было раскрыть особенности структуры hNEIL2, ведь именно от нее зависят функции и механизмы этого органического вещества.
Новосибирские ученые установили, что белок содержит в себе неструктурированный участок, что не дает полностью кристаллизовать его и исследовать методами рентгеновской кристаллографии или криоэлектронной микроскопии. Изучение hNEIL2 проводилось с помощью масс-спектрометрии с применением водорода и дейтерия. Это позволило изучить составляющие белка, которые находятся и внутри его, и в непосредственном контакте с раствором.
По мнению специалистов, неструктурированный домен имеет свои плюсы. К примеру, он способствует взаимодействию исследуемого белка с другими, а также может обеспечивать различные его конформации.
- Проведение такого рода исследования - это пример задачи для секции макромолекулярной кристаллографии Центра коллективного пользования "Сибирский кольцевой источник фотонов", - подчеркивает замдиректора института, руководитель Объединенного центра геномных, протеомных и метаболомных исследований ИХБФМ СО РАН Владимир Коваль. - Благодаря изучению структуры белка hNEIL2 мы получили технологическую базу, базу знаний и компетенций, которые в дальнейшем сможем использовать как инструментарий для точного определения структуры белковых комплексов, в том числе и с помощью синхротронного излучения.
Результаты работы новосибирских ученых были опубликованы в журнале Journal of Molecular Biology. В дальнейших планах исследователей из Новосибирска - наблюдение за изменениями белка при взаимодействии со своими ДНК-субстратами, а также изучение изоформ hNEIL2 и зависимости его свойств от структуры.